Péptido aparece con frecuencia en conversación y rara vez con contexto. Aquí van primero los fundamentos y después las consideraciones prácticas.
Revisado el 2026-06-10. Lo que sigue en debate se marca como tal.
== Función == La P-gp pertenece a la superfamilia de los transportadores ABC. Estas proteínas transportan diversas moléculas a través de membranas extra e intracelulares, y sus genes se dividen en siete subfamilias distintas (ABC1, MDR / TAP, MRP, ALD, OABP, GCN20, White). La P-gp es un miembro de la subfamilia MDR / TAP, involucrados en la resistencia a múltiples fármacos. La P-gp es una bomba de flujo de salida de fármacos dependiente de ATP de compuestos xenobióticos con amplia especificidad de sustrato. Es responsable de la disminución de la acumulación del fármaco en células resistentes a múltiples fármacos, y a menudo interviene en el desarrollo de resistencia a los fármacos contra el cáncer. Esta proteína también funciona como un transportador en la barrera hematoencefálica. La P-gp transporta diversos sustratos a través de la membrana celular, incluyendo:
Fuentes: es.wikipedia.org
Fármacos como colchicina, tacrolimus y quinidina. Agentes quimioterapéuticos como etopósido, doxorrubicina y vinblastina. Lípidos. Esteroides. Xenobióticos. Péptidos. Bilirrubina. Glucósidos cardíacos como la digoxina. Agentes inmunosupresores. Glucocorticoides como la dexametasona. Agentes de terapia antirretroviral como los inhibidores de la proteasa y los inhibidores no nucleosídicos de la transcriptasa inversa. Su capacidad para el transporte de los sustratos mencionados pone de manifiesto la gran cantidad de funciones de la P-gp, entre las que se incluyen:
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La regulación de la distribución y la biodisponibilidad de fármacos. El aumento de expresión intestinal de P-gp puede reducir la absorción neta de fármacos que son sustratos de P-gp. Por lo tanto, hay una biodisponibilidad reducida, que puede dar lugar a que no se alcancen concentraciones plasmáticas terapéuticas. Por el contrario, cuando la expresión de la P-g está reducida, se pueden alcanzar concentraciones plasmáticas supraterapéuticas con la consiguiente aparición de toxicidad del fármaco. Ej. Digoxina La participación de la P-g en el transporte activo de antineoplásicos da como resultado la resistencia de muchos fármacos a ciertos tumores. La eliminación de metabolitos tóxicos y xenobióticos a partir de células renales, hepáticas y del lumen intestinal El transporte de compuestos fuera del cerebro a través de la barrera hematoencefálica. Ej. La expulsión de la ivermectina y loperamida del sistema nervioso central. Protección de las células madre hematopoyéticas de toxinas. La P-gp puede ser inhibida por gran cantidad de fármacos, tales como:
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== Estructura == La P-gp es una glucoproteína transmembranal de unos 170 kDa, e incluye una glucosilación N-terminal de 10-15 kDa. El extremo N-terminal de la molécula contiene 6 dominios transmembrana, seguidos por un gran dominio citoplasmático con un sitio de unión de ATP; y una segunda sección con otros 6 dominios transmembrana y un nuevo sitio de unión de ATP que muestra una similitud de aminoácidos de un 65% con la primera parte del polipéptido. En 2009 se determinó la primera estructura de una P-gp de un mamífero (3G5U). La estructura fue determinada a partir del producto del gen MDR3 de un ratón expresado en la levadura Pichia pastoris. La estructura de la P-gp de ratón es similar a la del transportador ABC bacteriano llamado MsbA (3B5W y 3B5X), que adopta una conformación orientada hacia dentro, lo cual se cree que es importante para la unión especifica del sustrato a lo largo de la cara interna de la membrana. También se ha determinado la estructura de algunos componentes adicionales de la P-gp, como 3G60 y 3G61, lo cual ha revelado los sitios de unión de dos péptidos sustratos/inhibidores diferentes. La conformación del lugar de unión de la P-gp se alinea con la cadena lateral de los aminoácidos aromáticos. De cualquier manera, la estructura de la P-gp murina es incompleta, ya que falta la secuencia de una cadena intermedia, esencial para el reconocimiento del sustrato y la hidrólisis del ATP.
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Péptido se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Péptido se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Péptido)